Les acides aminées et les protéines

Les acides aminés

Les acides aminés sont des molécules d'une dizaine à une cinquantaine d'atomes qui ont la particularité de porter à la fois un groupement acide organique (COOH) et un groupement amine (NH2) basique. Il existe plusieurs types d'acides aminés, mais ceux rencontrés dans le monde vivants sont de type alpha aminés, ce qui signifie que le groupement acide (à droite sur l'image) et le groupement amine (en haut à gauche) sont porté par le meme atome de carbone.
Les acides aminées sont donc à la fois des acides et des bases. Un atome de carbone pouvant recevoir quatre liaisons, 2 sont occupées par les groupements acides et amines, il reste donc deux liaisons disponibles. La troisième est occupée par un atome d'hydrogène et la quatrième par un groupe pouvant présenter une grande variété de forme. Ces groupes, au nombre de 20 dans le monde vivant, peuvent donc aboutir à la formation de 20 acides aminés. Ci contre,  voici une représentation 3D de l'un d'entre eux, l'alanine.  Dans son cas le groupe spécifique est représenté par un methyl (en bas à gauche).

A l'execption du glycocolle dont le radical est un simple hydrogène, l'atome de carbone central est reliés à quatre groupements différents. Il en résulte que pour chaque molécule, on peut obtenir deux constructions identiques sur le plan des liaisons mais qui ne se superposent pas, images l'une de l'autre dans un miroir (comme la main droite et gauche). Cette propriété, partagée avec d'autres familles de molécules, est la chiralité. Les deux variantes de la molécule sont notées L et D en fonction de l'orientation des groupements autour de l'atome central qui est dit asymetrique. Tous les acides aminés du vivant sont de type L, cette dissymetrie dans la répartition des formes moléculaire est l'une des caractéristiques du vivant (les acides aminés produits par des réactions abiotiques sont répartis entre les deux formes).

Les acides aminés peuvent être regroupés en 8 familles aux propriétés très différentes en fonction du groupe latéral :

1. les acides aminés aliphatiques dont le radical est  une chaine hydrogéno carbonée apolaire (représentée sur l'image).
2. les acides aminés hydroxylés qui portent un groupe alcool. Ils sont polaires, mais non chargé et neutre.
3. les acides iminés représenté uniquement par la proline. La chaine latérale est repliée et établie une liaison covalente avec l'atome d'azote du groupement amine.
4. les acides aminés soufrés qui comportent un atome de soufre dans la chaine latérale. L'un d'eux, la cystéine est un thiol, deux molécules de cystéine peuvent établir une liaison covalente entre leurs atomes de souffre et établir une liaison supplémentaire dans la chaine protéique.
5. les acides dicarboxyliques portent un groupement acide organique à l'extremité de leur chaine latérale. Ils sont donc polaires, chargé négativement (à pH neutre) et de plus acides.
6. les acides amidés Il s'agit des version amidées des acides aminés du groupe précédent. Le groupement OH de l'acide carboxylique est remplacé par un groupement NH2.
7. les acides diaminés. La chaine latérale porte un groupement aminé. Ils sont donc polaires, chargés positivement (à pH neutre) et basiques.
8. les acides aminés aromatiques comportent un cycle aromatique dans leur chaine laterale. Ces molécules sont non chargée et fortement apolaires.

La liaison peptidique

Les acides aminés isolés présentent peu d'intérêt pour le monde vivant. En revanche, le groupement acide d'un acide aminé peut réagir avec le groupement amine d'un autre, avec élimination d'une molécule d'eau pour former une liaison covalente nommée liaison peptidique. La molécule ainsi formée est un dipeptide. Celui-ci dispose du groupement amine du premier acide aminé et du groupement acide du second. D'autres acides aminés peuvent donc réagir avec lui pour former un tripeptide, puis un tetrapeptide et ainsi de suite.
La chaine peptidique est ainsi constituée d'un squelette formé d'atomes de carbones asymétrique reliés par des liaisons peptidiques. Ce squelette porte des groupements correspondants à la chaine latérale de l'acide aminé d'origine sur chacun des carbones asymetriques.

La liaison cysteine

Un deuxième type de liaison est possible au sein d'une chaine peptidique. C'est la liaison cysteine. La cysteine est l'un des deux acides aminés soufrés. Son groupe latéral est un thiol, l'équivalent d'un alcool dans lequel l'oxygène serait remplacé par un atome de soufre (  R - S - H ). Ce groupe peut réagir avec le groupement thiol d'une autre cystéine par oxydation et élimination de l'hydrogène ( R - S - S - R' ). D'importance mineure comparée à la précédente, cette liaison n'intervient que pour stabiliser la structure tridimensionnelle d'une chaine peptidique ou pour relier deux chaines.

Les protéines

Une protéine est constituée d'une ou plusieurs chaines peptidiques, les plus courtes font une cinquantaine d'acides aminés, les plus longues pouvant atteindre plusieurs milliers. Ces chaines peuvent en outre porter une chaine glucidique (c'est le cas en particulier des protéines extracellulaires) ou comporter dans leur structure des molécules ou des atomes associées de façon covalente ou non covalente et qui interviennent dans leur fonctionnement (hème de l'hèmoglobine, retinol de la rhodopsine, etc...), ce groupement supplémentaire est appelé le groupement prostétique.

Les protéines interviennent à tous les niveaux dans la cellules ou les organismes vivant. On distingue plusieurs types de protéines en fonction de leur activité.

• Les enzymes sont des protéines capables de catalyser une reaction chimique précise, c'est grace aux enzymes que toutes les réactions nécessaires à la vie peuvent se produire à une température compatible avec l'intégrité cellulaire. On trouve trouve notament les protéines du métabolisme.
• Les protéines de structure construisent la charpente de l'organisme vivant. Cette famille comprend le collagène et l'elastine des animaux, la lignine des arbres, l'actine et la tubuline des muscles, etc...
• Les protéines de reconnaissance dont la seule fonction est de reconnaitre une molécule unique et de la fixer. C'est le cas des anticorps responsable de l'élimination des antigènes, ou des protéines d'adherence qui fixent les cellules les unes aux autres et assurent la cohérence de l'organisme.
• Les recepteurs sont capables de reconnaitre une molécule dans l'environnement cellulaire et de prevenir la cellule. Les recepteurs hormonaux appartiennent à ce type.
• Les canaux sont capables de moduler la perméabilité des membranes biologiques et de trier les molécules et les ions qui traversent la membranes.

Souvent, les protéines peuvent porter plusieurs de ces propriétés simultanément. Ainsi les myosines sont capables de catalyser la réaction chimique qui leur permet d'obtenir l'énergie nécessaire à leur contraction (structure et catalyse), certaines protéines recepteurs signalent la présence de leur ligand en synthétisant une molécule particulière (reconnaissance d'une molécule et catalyse d'une autre), certains canaux membranaires s'ouvrent sous l'action d'une molécule autre que celle à laquelle ils sont permeable (comme les recepteurs nicotiniques du muscle squeletique qui sous l'action de l'acétylcholine laissent rentrer des ions sodium dans la cellule, ce qui provoque sa contraction). On pourrait multiplier les cas à l'infini.
Enfin, les recepteurs sont sensibles à diverses molécules hormonales ou non, mais aussi à la tension électrique, à la pression, à la lumière, etc.

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Laurent DELEPINE